Baltymų molekulės struktūros organizmo lygiai: antrinė baltymo struktūra

Baltymų ir baltymų struktūros pagrindas yra polipeptidinė grandinė, o baltymų molekulė gali būti viena, dvi ar daugiau grandžių. Nepaisant to, fizikines, biologines ir chemines biopolimerų savybes lemia ne tik bendra cheminė struktūra, kuri gali būti "beprasmė", bet ir kitų baltymų molekulių organizavimo lygių buvimas.

Pirminę baltymų struktūrą lemia kiekybinė ir kokybinė amino rūgščių sudėtis. Peptidų obligacijos yra pagrindinės struktūros pagrindas. Pirmą kartą šią hipotezę išreiškė A. J. Danilievskio 1888 m., O vėliau jo prielaidos buvo patvirtintos peptidų sinteze, kurią atliko E. Fisher. Baltosios molekulės struktūrą išsamiai išnagrinėjo A. J. Данилевский ir E. Фишер. Pagal šią teoriją baltymų molekulės susideda iš daugybės aminorūgščių liekanų, kurios jungiamos peptidinėmis jungtimis. Baltymo molekulė gali turėti vieną arba daugiau polipeptidų grandinių.

Pradinės baltymų struktūros tyrime naudojami cheminiai agentai ir proteolitiniai fermentai. Taigi, naudojant Edmano metodą, labai lengva nustatyti galutines amino rūgštis.

Antrinė baltymo struktūra parodo baltymo molekulės erdvinę konfigūraciją. Yra antrinės struktūros tipai: alfa spiralinė, beta spiralinė, kolageno spiralė. Mokslininkai nustatė, kad alfa spiralė yra labiausiai būdinga peptidų struktūrai.

Antrinė baltymo struktūra stabilizuojama vandenilio ryšiais. Pastarieji kyla tarp vandenilio atomų, prijungtų prie vieno peptidinio ryšio elektrodagatyvinio azoto atomo ir ketvirtosios aminorūgšties karbonilo deguonies atomo, ir jie nukreipti palei spiralę. Energijos skaičiavimai rodo, kad šių aminorūgščių polimerizacijos metu geresnė alfa spelia, kuri yra natūraliuose baltymuose, yra efektyvesnė.

Antrinė baltymų struktūra: beta-fold structure

Polipeptidų grandinės beta formose yra visiškai pailgos. Beta sulanksčiai susidaro dėl dviejų peptido jungčių sąveikos. Ši struktūra būdinga fibrilariniams baltymams (keratinui, fibroinui ir kt.). Visų pirma, beta keratinas būdingas lygiagrečiai formuojant polipeptidų grandines, kurios papildomai stabilizuojamos grandinės disulfido jungtimis. Šilko fibrozėje gretimos polipeptidų grandinės yra antiparallelinės.

Antrinė baltymų struktūra: kolageno spiralė

Formavimas susideda iš trijų tropokollageno spiralinių grandžių, turinčių lazdelės formą. Spiralinės grandinės yra susuktos ir formuojasi superkaičiu. Helicas stabilizuojasi vandenilio ryšiais, kylančiais tarp vienos grandinės aminorūgščių liekanų peptidinių amino grupių vandenilio ir kitos grandinės aminorūgščių liekanų karbonilo grupės deguonies. Pateikta struktūra suteikia kolagenui didelį stiprumą ir elastingumą.

Tretinio baltymo struktūra

Dauguma baltymų gimtojoje valstybėje turi labai kompaktišką struktūrą, kurią lemia aminorūgščių radikalų forma, dydis ir poliškumas, taip pat aminorūgščių seka.

Hidrofobinės ir jonogeninės sąveikos, vandenilio jungtys ir kt. Turi didelės įtakos natūralios baltymo arba jo tretinio struktūros konformacijos formavimui. Po šių jėgų veikimo pasiekiama termodinamine prasme baltymų molekulės konformacija ir jos stabilizavimas.

Ketvirčio struktūra

Šios molekulinės struktūros rūšis atsiranda dėl kelių asociacijų susiejimo į vieną kompleksinę molekulę. Kiekvieno padalinio struktūra apima pirminę, antrinę ir tretinę struktūras.