Kas yra fermento baltymo funkcija? Fermentinė funkcija baltymų: pavyzdžiai

Mūsų kūno darbas - labai sudėtingas procesas, kuriame dalyvauja milijonai ląstelių, tūkstančiai skirtingų medžiagų. Tačiau yra viena sritis, kuri yra visiškai priklausoma nuo konkrečių baltymų, be kurio žmogaus ar gyvūnų gyvenimas būtų visiškai neįmanomas. Kaip jūs tikriausiai atspėjote, mes kalbame dabar apie fermentų.

Šiandien mes apsvarstyti fermentiniu funkciją baltymų. Tai yra pagrindinė sritis biochemijos.

Kadangi šių medžiagų yra daugiausia baltymų, tada jie gali būti laikomi jų. Turėtumėte žinoti, kad pirmą kartą fermentai buvo atrastas 19 amžiaus 30s, tik mokslininkai paėmė daugiau nei šimtmetį, siekiant pasiekti daugiau ar mažiau vienodas apibrėžimas už juos. Taigi kokią funkciją atlieka baltymų fermentų? Apie tai, taip pat jų struktūrą ir reakcijų pavyzdžių jūs išmoksite iš šio straipsnio.

Jūs turite suprasti, kad ne kiekvienas baltymas gali būti fermentas, net teoriškai. Sferinių baltymai tik forma, kuria eksponuoti katalizinį aktyvumą atžvilgiu kitų organinių junginių. Kaip ir visi fiziniai junginių šios klasės, fermentai yra sudarytas iš aminorūgščių liekanų. Dėmesį, kad fermentinė funkcija baltymų (pavyzdžiai, kurie bus straipsnyje) gali būti atliekama tik tas, kurio molinė masė yra mažesnė nei 5000.

Kas yra fermentas, modernus apibrėžimas

Fermentai - tai biologinės katalizatorius kilmės. Jie turi galimybę paspartinti reakciją, dėl glaudaus kontakto tarp reagentų (substratai). Galime sakyti, kad fermentinis funkcija baltymų - procesas, kai biocheminių reakcijų, kurios unikalus gyvas organizmas katalizės. Tik nedidelė dalis jų gali būti kopijuojami laboratorijoje.

Reikėtų pažymėti, kad šioje srityje padaryta tam tikra pastaraisiais metais proveržio. Mokslininkai pamažu priartėti prie sukurti dirbtines fermentų, kurie gali būti naudojami ne tik ekonominiais tikslais, bet ir vaistas. Jis sukūrė fermentų, kurie gali efektyviai sunaikinti net mažus plotus prasidedančio vėžio.

Kurios dalys fermento tiesiogiai dalyvauja reakcijoje?

Dėmesį, kad, susilietus su substrato neapima visą kūną fermento, bet tik nedidelė dalis, kuris yra vadinamas aktyvusis centras. Tai pagrindinis jų nuosavybė papildomumo. Ši sąvoka reiškia, kad fermentas yra idealiai tinka tokia forma substrato ir jų fizikinių ir cheminių savybių. Galime sakyti, kad fermentų funkcija šiuo atveju yra toks:

• Jų vandens nužengia iš apvalkalo paviršiaus.
• Yra tam tikras deformacijos (poliarizacija, pavyzdžiui).
• Po to jie yra išdėstyti specialiu būdu erdvėje, o juda arčiau vienas kito.

Šie veiksniai sukelti reakcijos pagreičio. Dabar, leiskite mums padaryti palyginimas tarp fermentų ir neorganinių katalizatorių.

palyginti rezultatus	fermentai	neorganinių katalizatorių
Pagreitis pirmyn ir atgal reakcijos	tas pats	tas pats
Specifiškumas (papildomumas)	Tinka tik tam tikros rūšies medžiagos, aukštos specifiškumas	Gali būti universali, spartinti keletą panašių reakcijų
reakcijos greitis	Padidinti nuo kelių milijonų kartų reakcijos intensyvumą	Į šimtų ir tūkstančių kartų pagreitis
Reakcija į šilumos	Reakcija vyksta į "ne", nes dėl visiško ar dalinio denatūravimo baltymų joje dalyvaujančių	Kai šildomas, dauguma kataliziniai reakcijos kartą paspartėjo

Kaip matote, fermentinis funkcija baltymų reikia specifiką. Pati taip pat pridurti, kad daugelis šių baltymų turi taip pat konkrečių rūšių. Paprasčiau tariant, žmogaus fermentai sunkiai tinka jūrų kiaulytės.

Svarbi informacija apie fermentų struktūrą

Šių junginių struktūra nedelsiant izoliuoti trijų lygių. Pirminės struktūros gali būti identifikuoti pagal aminorūgščių liekanų, kurios yra iš fermentų. Nuo fermentinio funkcija baltymų, kurių pavyzdžiai mes jau ne kartą minimi šiame straipsnyje, gali būti atliekamas tik tam tikrų kategorijų junginių, juos tiksliai nustatyti remiantis šiuo pagrindu yra gana reali.

Kaip į antrinio lygio, priedų tuo, yra nustatomas pagal papildomų tipų obligacijų, kurios gali atsirasti tarp šių aminorūgščių liekanų. Ši ryšių vandenilis, elektrostatinio, hidrofobinės, ir Van der Waals sąveika. Kaip įtampa, kuri sukelti šiuos ryšius, esančius įvairiose fermento rezultatas gaminamas a-spiralės, kilpa ir beta kryptis.

Tretinis struktūra yra tai, kad santykinai didelė dalis polipeptido grandinės tiesiog sulankstyti rezultatas. Gauti kryptis yra vadinami domenai. Galiausiai, galutinis formavimas šioje struktūroje vyksta tik po stabilaus sąveikos nustatyta tarp skirtingų sričių. Reikėtų prisiminti, kad iš domenų patys vyksta į visiškai nepriklausomai vienas nuo kito formavimas.

Kai domenų charakteristikos

Paprastai, polipeptidas grandinės, iš kurio jie yra suformuota, susideda iš maždaug 150 aminorūgščių liekanų. Kai domenai sąveikauja tarpusavyje, susidaro globulėje. Kadangi funkcija atlieka fermentų aktyvių svetainių, remiantis jais, turėtų suprasti šio proceso svarbą.

Pati domenas yra būdinga tai, kad tarp aminorūgščių liekanų jos struktūros yra daug sąveika. Jų skaičius yra daug didesnis už tų reakcijų tarp pačių sričių. Taigi, tarp jų ertmė gana "pažeidžiami" į veiksmų įvairių organinių tirpiklių. Iš 20-30 kubinių angstremq kad tinka keletas vandens molekules tam apimtis. Įvairiose srityse, dažnai turi visiškai unikalų trimatį struktūrą, kuri yra susijusi su visiškai skirtingų funkcijų vykdymu.

aktyvios svetainės

Kaip taisyklė, aktyvios svetainės yra griežtai tarp domenų. Taigi, kiekvienas iš kurių vaidina labai svarbų vaidmenį reakcijos metu. Dėl šios domenus susitarimą rasti didelį lankstumą, mobilumą fermento srityje. Tai labai svarbu, nes fermentinė funkciją atlieka tik tuos junginius, kurie gali tinkamai pakeisti savo erdvinę padėtį.

Tarp polipeptidas obligacijų ilgio fermento kūno, ir pagal tai, kaip sudėtingų funkcijų jie kuri atliekama, yra tiesioginis ryšys. Komplikacijos vaidmuo tiek pasiekti formuojant aktyvų svetainėje tarp katalizinio domeno ir deramai prie visiškai naujų domenų formavimosi reakcijos.

Kai kurie baltymų, fermentų (pavyzdžiai - lizocimo ir glikogeno) gali labai skiriasi savo dydžiu (129 ir 842 aminorūgščių liekanų, atitinkamai), nors reakcija katalizuoja skaldymą cheminiais ryšiais tos pačios rūšies. Skirtumas yra tas, kad daugiau masyvūs ir dideli fermentai galės geriau kontroliuoti savo poziciją erdvėje, kuri užtikrina didesnį stabilumą ir reakcijos greitis.

Pagrindinis klasifikacija fermentų

Šiuo metu priimta ir plačiai paplitęs pasaulyje yra standartinis klasifikacija. Pasak jos, ji stovi šešis pagrindinius klases, su atitinkamomis poklasius. Mes manome, kad tik pagrindinis. Štai jie:

1. oksidoreduktazių. stimuliavimo redokso reakcijų - fermentų šiuo atveju funkcija.

2. induktorius. Tiksliau atlikti pervedimo substratai tarp šių grupių:

• Viena-anglies vienetai.
• Liekanos aldehidų ir ketonų.
• Acilo ir gliukozilo komponentai.
• Alkilo (kaip išimtis negali būti CH3) likučius.
• Azoto bazės.
• Grupės, kurių sudėtyje yra fosforo.

3. hidrolazių. Šiuo atveju, fermentinė funkcija yra atskelti iš šių rūšių junginių baltymų:

• Esteriai.
• Glikozidai.
• Esteriai bei tioesterius.
• Peptidas tipo junginiai.
• Tikslas KN (išskyrus tos pačios peptido).

4. Lyases. Sugeba atsiriboti grupes tolesnio formavimo dviguba jungtimi. Be to, gali atlikti atvirkštinę procesą: sujungiant pasirinktas grupes, kad dvigubų jungčių.

5. izomerazių. Šiuo atveju, fermentinė funkcija baltymų yra sudėtingas izomerines katalizės. Ši grupė apima šiuos fermentus:

• Racemazės, epimerazė.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekulinis oksidoreduktazių.
• Intramolekulinis transferazės.
• Intramolekulinis liazės.

6. Ligases (kitaip žinomas kaip sintetazės). Jie naudojami skaldymą ATP formuojant keletą jungtis.

Tai lengva pastebėti, kad fermentinis funkcija baltymų yra neįtikėtinai svarbus, nes jie tam tikru mastu kontroliuoti beveik visus reakcijų, vykstančių kiekvieną antrą savo kūno.

Tai, kas lieka fermento, baigus sąveiką su substrato?

Dažnai, fermentas yra baltymas, sferinis kilmės, aktyvus centras, kuris yra aprašomas jos pačios aminorūgščių liekanų. Visais kitais atvejais, centrinėje dalyje tvirtai prijungtas su juo protezavimo grupės arba kofermento (ATP, pavyzdžiui), santykiai yra daug silpnesnė. Katalizatorius vadinamas holoenzyme, ir jos liekana, pašalinus suformuoto ATP apoenzyme.

Taigi, atsižvelgiant į šią funkciją fermentų suskirstyti į šias grupes:

• Paprasta hidrolizės, liazės ir izomerazę, kuris paprastai neturi būti Kofermentas bazę.
• Fermentų baltymai (pavyzdžiai - kai transaminazių), sudaryta iš protezą grupę (lipo rūgšties, pavyzdžiui). Ši grupė apima daug peroksidazės.
• Enizmy už kuriuos reikalaujama Kofermentas regeneraciją. Tai apima kinazės, taip pat dauguma oksidoreduktazių.
• Kiti katalizatoriai, kurio kompozicija dar nėra visiškai suprantama.

Visos medžiagos, kurios yra dalis pirmosios grupės, yra plačiai naudojami maisto pramonėje. Visi kiti katalizatoriai reikalauja labai specifinių sąlygų jo aktyvavimą, todėl tik dirbti kūno, arba kai laboratorinių eksperimentų. Tokiu būdu, fermentinė funkcija - tai yra labai specifinė reakcija, kuris susideda iš stimuliuojančio (katalizės) reakcijos tam tikrų tipų gerai apibrėžtomis sąlygomis žmogaus arba gyvūno kūno.

Kas vyksta aktyvios svetainėje, arba kodėl fermentai taip efektyviai dirbti?

Mes jau ne kartą sakė, kad raktas į supratimą fermentinio katalizės yra veikliosios centro kūrimas. Tai yra, kad konkretus privalomas substrato, kuris tokiomis sąlygomis yra daug aktyvesni reaguoti. Kad jums suprasti reakcijų sudėtingumo vyksta ten, duoti paprastą pavyzdį, kad taip atsitiktų gliukozės fermentacijos, būtina kartą 12 fermentų! Lygiai taip pat sunku sąveika tampa įmanoma tik dėl to, kad baltymas, kuris atlieka fermentiniu funkcija aukščiausio lygio specifika.

Tipai fermentų specifiškumas

Tai yra absoliutus. Šiuo atveju, specifiškumą yra parodyta tik vieną griežtai apibrėžtas tipo fermentą. Tokiu būdu, ureazės sąveikauja tik su karbamido. Su laktozės piene, nes ji patenka į reakcijos bet kokiomis sąlygomis. Tai yra tai, ką funkciją atlieka baltymų, fermentų organizme.

Be to, grupė nėra neįprasta absoliuti specifiškumas. Kaip gali būti suprantama iš pavadinimo, šiuo atveju yra "imlumą" griežtai organinių junginių (esterių, įskaitant sudėtingų alkoholių arba aldehidų), grupei. Pavyzdžiui, pepsino, kuris yra vienas iš pagrindinių fermentų, skrandžio, rodo tik specifiškumą hidrolizės peptidų obligacijų. Alkoholio dehidrogenazės sąveikauja tik su alkoholiais ir laktikodegidraza neskeltinės nieko, išskyrus alfa-hidroksi rūgščių.

Taip pat būna, kad fermentinis funkcija būdinga tam tikros grupės junginių, tačiau esant tam tikroms sąlygoms, fermentai gali veikti gana skiriasi nuo savo pagrindinio "tikslą" medžiagos. Šiuo atveju, katalizatorius "linkęs" prie tam tikros klasės medžiagų, tačiau tam tikromis sąlygomis jis gali skilti ir kiti junginiai (nebūtinai lygiavertės). Tačiau, šiuo atveju, reakcija vyks daug lėčiau.

Plačiai žinomas dėl tripsino gebėjimo veikti peptidų obligacijų, bet mažai žmonių žino, kad šis baltymas, kuris atlieka į virškinimo trakto fermento funkciją, gali reaguoti su skirtingų esteris junginių.

Galiausiai, yra optinis specifiškumas. Šie fermentai gali sąveikauti su įvairių medžiagų sąrašą visiškai, bet tik su sąlyga, kad jie turi gerai apibrėžtas optines savybes. Taigi, fermentinis funkcija baltymų šiuo atveju yra labai panašus į veiksmo principas nėra fermentų, katalizatoriai ir neorganinių kilmė.

Kokie veiksniai lemia katalizės efektyvumą?

Šiandien manoma, kad veiksniai, lemiantys labai aukštą efektyvumo fermentų:

• sutelkiant poveikį.
• erdvinė orientacija poveikis.
• Veikliosios reakcijos centro universalumas.

Apskritai, iš medžiagos koncentracijos poveikis nesiskiria nuo, kad neorganinių katalizės. Šiuo atveju tokio substrato koncentracija, kuri yra kelis kartus didesnis nei panašaus vertės visų kitų dalykų tirpalo aktyvaus centro apimties. Reakcijos centro selektyviai rūšiuoja molekulės medžiagų, kurios turi reaguoti su viena kitai. Tai nėra sunku atspėti, kad šis poveikis veda prie padidinti chemijos reakcijos greitis keliomis eilėmis.

Kai standartas cheminis procesas vyksta, tai yra labai svarbu, kuri yra dalis sąveikaujančių molekulių bus susidurti viena su kita. Paprasčiau tariant, iš ties susidūrimo metu molekulės medžiaga turi būti griežtai orientuota vienas kito atžvilgiu. Dėl to, kad yra vykdomas pagal prievartos, tada visų susijusių komponentų yra išdėstyti tam tikra linija, katalizė reakcija pagreitėja apie tris užsakymus tokios į aktyviosios vietos fermento savo ruožtu.

Pagal daugiafunkciškumo šiuo atveju ji nurodo visų veikliosios svetainėje komponentų turto, tuo pačiu metu (arba griežtai koordinuotai) akto dėl molekulės "apdoroti" medžiaga. Kuriame vienas (molekulė) yra ne tik tinkamai fiksuota erdvėje (žr. Aukščiau), bet taip pat labai keičia savo savybes. Visa tai kartu veda prie to, kad fermentas tampa daug lengviau veikti ant pagrindo, kiek reikia.