Baltymų denatūravimas

Konformacijos (struktūra) peptido grandinės yra padengti ir yra unikalus kiekvieno baltymo. Specialiomis sąlygomis yra tarpas didelis skaičius obligacijoms, kurios stabilizuoti erdvinę struktūrą junginio molekulės. Kaip rezultatas, tarpas visiškai visas molekulė (arba esminę dalį) sustabdo atsitiktinių ritės formą. Šis procesas vadinamas "denatūruoti". Šis pokytis gali sukelti šilumą iš šešiasdešimt aštuoniasdešimt laipsnių. Taigi, kiekviena molekulė, atsirandantį tarpą gali skirtis konformacijoje nuo kitų.

Denatūra baltymų vyksta pagal bet kurios agentų, galinčių sunaikinti ne-kovalentinių jungčių įtakos. Šis procesas gali atsirasti šarminėje arba rūgštinėmis sąlygomis, dėl fazių atskyrimo ruožo paviršiaus, pagal kai kurių veiksmų organinių junginių (fenoliai, alkoholių ir kt.) baltymų denatūravimas gali atsirasti pagal guanidino chloridu arba karbamido įtakos. Minėti agentai sudaro silpnas obligacijas (hidrofobinės, joninės, vandenilis) su karbonilo arba amino grupių peptido pagrindas su grupių aminorūgščių liekanų skaičius, pakeisti savo prieinama baltymų vandenilinius ryšius per molekulių. Kaip rezultatas, pasikeičia antrinio ir tretinio struktūrą.

Atsparumas denatūravimo medžiagas, iš esmės priklauso nuo į proteino junginių disulfidiniais obligacijų molekulės buvimą. Tripsino inhibitorius turi tris obligacijų S - S. Pagal susigrąžinimo baltymų denatūracijos sąlyga, yra įvykdomas be kitų poveikių. Jei vėliau įdėti tokiomis sąlygomis, kai oksidacija yra vykdoma SH-grupes cisteino ir formavimo disulfidinių obligacijų ryšį, originalus konformacijos yra atstatytas. Iš netgi vieną disulfidines obligacijų buvimas žymiai padidina erdvinės struktūros stabilumą.

baltymų denatūravimas, paprastai lydi tirpumas sumažėja. Kartu su šiuo nusodinti dažnai formas. Tai įvyksta forma "sukrekėjusio baltymų." Ne didelių koncentracijų tirpale junginių, "kraujo krešėjimo" patiria visą tirpalą, kaip, pavyzdžiui, tai atsitinka, kai virimo kiaušinių. Kai denatūruoti baltymo praranda savo biologinį aktyvumą. Šis principas yra pagrįstas iš naudojimą karbolio rūgšties (fenolio vandeninio tirpalo) kaip antiseptiko medžiagos.

Iš erdvinės struktūros nestabilumas, didelė tikimybė nesėkmės prie įvairių veiksnių įtaką yra žymiai sunkiau izoliuoti ir baltymų tyrimai. Taip pat sukūrė keletą problemų, kai naudojant medicinoje ir pramonėje junginių.

Jei baltymų denatūracijos atliko poveikio aukštai temperatūrai, lėtai aušinimo vyksta esant tam tikroms sąlygoms proceso renativatsii - atsigauti natyvaus (originalas) pavidalo. Tai rodo, jog iš peptido grandinės klojimo yra pagal pirminės struktūros.

Natyvaus raumeningumo (šaltinio vietoje) formavimas yra spontaniškas procesas. Kitaip tariant, ši tvarka atitinka minimalų kiekį laisvos energijos, esančios molekulės. Vienas gali kaip rezultatas daryti išvadą, kad erdvinė struktūra junginio yra koduotas amino rūgščių seka peptidas grandines. Tai savo ruožtu reiškia, kad visi polipeptidai, susijusios pagal pakaitomis amino rūgščių (pavyzdžiui, mioglobinovye peptido grandinės), bus identišką konformaciją.

Baltymai gali būti reikšmingi skirtumai pirminės struktūros, net jei mažai arba visiškai identiška pavidalo.